Fragen zu Kollagen
Welche Kollagen-Typen gibt es?
Kollagen-Typen I–XXVIII
| Typ | Hauptvorkommen / Funktion |
|---|---|
| I | Häufigster Typ (~90 %), Haut, Knochen, Sehnen, Bänder, Dentin. Zugfestigkeit. |
| II | Hyaliner Knorpel, Glaskörper. Druckresistenz. |
| III | Blutgefäße, Haut, Lunge, retikuläre Fasern. Elastizität, Gefäßwandstabilität. |
| IV | Basalmembranen. Netzwerke statt Fibrillen. |
| V | Cornea, Plazenta, Haut, Haare. Reguliert Fibrillendurchmesser (mit Typ I). |
| VI | Interstitium, perizelluläre Matrix. Verbindet Zellen mit extrazellulärer Matrix. |
| VII | Haut (Basalmembran/Epidermis–Dermis). Ankerfibrillen. |
| VIII | Kornea, Endothelzellen. Hexagonales Netzwerk. |
| IX | Knorpel, assoziiert mit Typ II. Stabilisiert Knorpelmatrix. |
| X | Hypertropher Knorpel (Wachstumsfuge). Knochenentwicklung. |
| XI | Knorpel, reguliert Kollagenfibrillen-Durchmesser (zusammen mit Typ II). |
| XII | Sehnen, Bänder. Fibrillen-assoziiert, Interaktion mit Matrixproteinen. |
| XIII | Zellmembran-assoziiert. Rolle in Zelladhäsion und Signalweiterleitung. |
| XIV | Haut, Sehnen, Knochen. Fibrillen-assoziiert. |
| XV | Basalmembranen, Endothel. Strukturelle Stabilität. |
| XVI | Verschiedene Gewebe. Fibrillen-assoziiert, Matrixvernetzung. |
| XVII | Hemidesmosomen in der Haut. Verankerung von Keratinozyten. |
| XVIII | Basalmembranen, Endothel. Quelle für Endostatin (anti-angiogen). |
| XIX | Gehirn, Nervengewebe. Rolle bei neuronaler Differenzierung. |
| XX | Knorpel, Kornea. Weniger charakterisiert. |
| XXI | Haut, Sehnen, Knochen. Mit Typ I assoziiert. |
| XXII | Muskel-Sehnen-Übergänge. Mechanische Stabilität. |
| XXIII | Zellmembran-assoziiert (auch in Tumoren). Rolle bei Tumorinvasion. |
| XXIV | Knochen, Cornea. Rolle bei Knochen- und Augenenwicklung. |
| XXV | Gehirn (assoziiert mit Amyloid-Plaques bei Alzheimer). |
| XXVI | Reproduktives System. Wenig charakterisiert. |
| XXVII | Knorpel, Knochenentwicklung. |
| XXVIII | Haut, Kornea. Wenig charakterisiert. |
Welche Aminosäuren/Proteine sind in welchem Typ enthalten?
Übersichtstabelle: Aminosäuren in Kollagen-Typen
| Aminosäure | Fibrillär (I, II, III, V, XI) | Netzbildend (IV, VIII, X) | Fibrillen-assoziiert (IX, XII, XIV, XVI, XIX, XX, XXI) | Transmembran (XIII, XVII, XXIII, XXV) | Multiplexine (XV, XVIII) | Weitere (XXII–XXVIII) |
|---|---|---|---|---|---|---|
| Glycin | sehr hoch (~33 %) | sehr hoch (~33 %) | sehr hoch (~33 %) | sehr hoch (~33 %) | sehr hoch (~33 %) | sehr hoch (~33 %) |
| Prolin | hoch | hoch | hoch | hoch | hoch | hoch |
| Hydroxyprolin | hoch (v. a. Typ I, Knochen) | hoch | mittel–hoch | mittel | mittel | mittel |
| Alanine | hoch (~10 %) | mittel | mittel | mittel | mittel | mittel |
| Arginin | mittel (~5–6 %) | mittel | mittel | mittel | mittel | mittel |
| Glutaminsäure | mittel–hoch | mittel–hoch | mittel | mittel | mittel–hoch | mittel |
| Aspartinsäure | gering–mittel | mittel | mittel | mittel | mittel | mittel |
| Lysin | gering–mittel | mittel | mittel | mittel | mittel | mittel |
| Hydroxylysin | gering | hoch (v. a. Typ IV) | mittel | mittel | hoch | mittel |
| Serin | gering | mittel | mittel | mittel | mittel–hoch | mittel |
| Threonin | gering | gering–mittel | mittel | mittel | mittel | mittel |
| Leucin | gering | gering | mittel | hoch (Transmembran!) | gering | mittel |
| Isoleucin | gering | gering | mittel | hoch | gering | mittel |
| Valin | gering | gering | mittel | hoch | gering | mittel |
| Phenylalanin | gering | gering | mittel | mittel–hoch | gering | mittel |
| Tyrosin | gering | gering | mittel | mittel | mittel | mittel |
| Histidin | sehr gering (~1 %) | sehr gering | sehr gering | sehr gering | sehr gering | sehr gering |
| Methionin | Spurenelement (<1 %) | Spurenelement | Spurenelement | Spurenelement | Spurenelement | Spurenelement |
| Cystein | fast nicht vorhanden | fast nicht vorhanden | sehr gering | gering (manche Transmembran-Domänen) | sehr gering | sehr gering |
| Tryptophan | fehlt praktisch | fehlt praktisch | fehlt praktisch | fehlt praktisch | fehlt praktisch | fehlt praktisch |
Muss ich auf den Typ acht geben?
Natürlich – hier eine klare Textversion:
—
Für den Einsatz von Kollagen kommt es darauf an, wofür es verwendet wird. Grundsätzlich bestehen alle Kollagene aus denselben Aminosäuren, unterscheiden sich aber darin, wie diese Ketten kombiniert, modifiziert und im Gewebe organisiert sind. So ist Typ I beispielsweise der häufigste Kollagentyp im Körper und sorgt in Haut, Knochen und Sehnen für hohe Zugfestigkeit, während Typ II im Knorpel vorkommt und Druckbelastungen abfedert. Typ III verleiht Gefäßwänden und der Lunge Elastizität, und Typ IV bildet Netze in Basalmembranen.
Für Nahrungsergänzungsmittel und kosmetische Produkte spielt der genaue Typ meist keine Rolle, da Kollagen dort in Form von Hydrolysaten oder Peptiden angeboten wird. Diese werden im Körper zu Aminosäuren und kleinen Peptiden abgebaut, die unabhängig vom Ursprung als Baustoffe genutzt werden können. Entscheidend ist hier eher die Qualität, also die Reinheit, die richtige Verarbeitung und die Bioverfügbarkeit.
In der Medizin dagegen ist der Kollagentyp sehr wichtig. Bei Implantaten, Wundauflagen oder im Tissue Engineering muss genau der Typ gewählt werden, der auch im natürlichen Gewebe die gewünschte Funktion erfüllt. Für Knochen- oder Nahtmaterialien wird vor allem Typ I eingesetzt, für Knorpelrekonstruktion Typ II und für Basalmembran-Nachbildungen Typ IV.
Kurz gesagt: Für Kosmetik und Nahrungsergänzung reicht es, auf die Qualität des Kollagens zu achten, während für medizinische Anwendungen der exakte Kollagentyp entscheidend ist.
Aus was besteht Kollagen?
Chemische Grundbausteine und Struktur von Kollagen
Kollagen ist ein Protein, das aus Aminosäuren aufgebaut ist. Die häufigste Aminosäure ist Glycin, das etwa ein Drittel der Ketten ausmacht und alle drei Positionen wiederkehrt – diese Regelmäßigkeit ermöglicht die enge Ausbildung der charakteristischen Tripelhelix. Prolin und Hydroxyprolin zusammen machen etwa 20–22 % aus und verleihen dem Molekül Stabilität und Festigkeit. Weitere Aminosäuren wie Alanin, Arginin, Glutaminsäure, Aspartat, Lysin und Hydroxylysin tragen zusätzlich zur Stabilität bei, ermöglichen Quervernetzungen und Glykosylierungen. Kleinere Mengen fast aller anderen proteinogenen Aminosäuren kommen ebenfalls vor, während Tryptophan nahezu fehlt und Cystein nur in Spuren vorhanden ist.
Die Kollagenketten folgen einem wiederkehrenden Motiv Gly–X–Y, wobei X häufig Prolin und Y oft Hydroxyprolin oder Hydroxylysin ist. Jede dieser Ketten bildet eine linksgängige Helix, und drei solcher Helices winden sich zu einer rechtsgängigen Tripelhelix, dem Tropokollagen, dem Grundbaustein des Kollagens.
Besondere Modifikationen wie die Hydroxylierung von Prolin zu Hydroxyprolin machen die Helix thermostabil, während die Hydroxylierung von Lysin zu Hydroxylysin Glykosylierungen und Quervernetzungen ermöglicht. Die Anheftung von Zuckergruppen an Hydroxylysin (Glykosylierung) und die Quervernetzungen zwischen Lysinresten sorgen dafür, dass Kollagenfibrillen extrem zugfest werden.
Im Körper ordnen sich die einzelnen Tripelhelices seitlich und längs zu Fibrillen und schließlich zu Fasern an. Je nach Kollagentyp (I–XXVIII) entstehen daraus Bänder, Knorpel, Basalmembranen, Ankerfibrillen oder sogar transmembrane Strukturen.
Wie wird Kollagen gewonnen?
Das Kollagen wird aus tierischen Rohstoffen gewonnen. Typische Quellen sind Haut, Knochen, Sehnen und Knorpel, meist von Rindern, Schweinen oder Fischen. Bei Skintuner wird ausschließlich Rinderkollagen verwendet.
Schritte:
- Vorbehandlung – Entfernung von Fett, Mineralien, unlöslichen Bestandteilen.
- Alkalische oder saure Hydrolyse (z. B. mit NaOH oder HCl) löst das Kollagen aus der Matrix.
- Extraktion – meist mit heißem Wasser oder Säuren → Kollagen wird löslich.
- Filtration & Reinigung – Abtrennung von Restproteinen, Lipiden, Mineralien.
- Trocknung → Pulver oder Granulat.
Ergebnis: Kollagen (in nativer oder teilweise denaturierter Form).
Gibt es veganes Kollagen?
Veganes Kollagen wird nicht aus tierischen Rohstoffen gewonnen, sondern entsteht mithilfe moderner Biotechnologie. Dabei nutzt man präzise ausgewählte Gene, die für menschliches Kollagen verantwortlich sind, und bringt sie in Mikroorganismen wie Hefe oder spezielle Pflanzenzellen ein. Diese beginnen dann, die für Kollagen typischen Eiweißketten zu bilden. Durch den Einsatz zusätzlicher Enzyme werden die Ketten so modifiziert, dass die wichtige Aminosäure Hydroxyprolin entsteht – der Schlüssel für die Stabilität des Proteins. Anschließend werden die einzelnen Ketten zu einer robusten Tripelhelix zusammengesetzt, die dem natürlichen Kollagen entspricht. Nach der Reinigung steht ein hochreines, tierfreies Kollagen zur Verfügung, das entweder als vollwertiges Kollagen für Kosmetik und Medizin oder in hydrolysierter Form als gut lösliche Peptide für Nahrungsergänzungsmittel verwendet wird.
Welche Nachteile hat veganes Kollagen?
Veganes Kollagen enthält grundsätzlich alle proteinogenen Aminosäuren, die auch im tierischen Kollagen vorkommen. Die Sequenz ist so angelegt, dass sie dem menschlichen Kollagen entspricht, und deckt damit auch die besonders wichtigen Bausteine wie Glycin, Prolin, Hydroxyprolin sowie Lysin und Hydroxylysin ab. Unterschiede ergeben sich weniger in der Vielfalt der Aminosäuren, sondern in den biochemischen Modifikationen. Manche Produktionssysteme können Prolin und Lysin nicht vollständig in ihre hydroxylierten Formen umwandeln, was die Stabilität der Tripelhelix beeinträchtigen kann. Moderne biotechnologische Verfahren – etwa mit Hefe, Pflanzen oder speziell optimierten Fermentationsprozessen – sind jedoch in der Lage, auch diese Hydroxylierungen korrekt durchzuführen. Dadurch entsteht ein veganes Kollagen, das chemisch nahezu identisch zu tierischem Kollagen ist. Während diese Qualität für Kosmetik und Nahrungsergänzung in der Regel völlig ausreicht, müssen für medizinische Anwendungen besonders die Stabilität und vollständige Modifikation sichergestellt sein.
Wie funktioniert Hydrolyse?
Bei der Hydrolyse wird eine chemische Bindung durch die Reaktion mit Wasser aufgebrochen. Das bedeutet, dass Wassermoleküle in die Bindung eingebracht werden und diese dadurch gespalten wird. Bei Proteinen bedeutet das, dass die Peptidbindungen zwischen den Aminosäuren aufgebrochen werden, sodass kleinere Einheiten entstehen. Dieser Prozess kann enzymatisch oder auch chemisch erfolgen.
Bei der chemischen Hydrolyse werden oft Säuren oder Basen als Katalysatoren eingesetzt, um die Bindungen zu spalten. Dadurch kann man den Prozess beschleunigen und gezielt steuern. Enzyme hingegen arbeiten sanfter und sind spezifischer, aber beide Methoden haben ihr Einsatzgebiet.